利用不同的分析内容去进行数据筛选，最终目的都是为了得到研究中的具有重要调控作用的蛋白质分子。在数据筛选的最后步骤，ROC曲线分析（Receiver Operating Characteristic）或许可以很好地在几个或者十几个候选蛋白质中筛选出最关键物质。通过观察每一个蛋白质的AUC值来判定该蛋白质作为biomarker的可能性。AUC值越大，可能性便越大。
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谁才最有可能是重要的关键蛋白质（biomarker）？
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不同蛋白质之间的整体相互作用关系（直接和间接）有哪些？
生物体中，蛋白质并不是独立存在的，其功能的行使必须借助于其他蛋白质的调节和介导，这种调节或介导作用的实现首先要求蛋白质之间有结合作用或相互作用。对蛋白质之间的相互作用及相互作用形成的网络进行研究，对于揭示蛋白质的功能具有重要意义。一般情况下，蛋白质之间的作用关系信息可以通过STRING数据库（Search Tool for the Retrieval of Interacting Genes/Proteins）获得，并且利用Cytoscape软件来构建互作关系网络图。
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蛋白质特定的生物学功能主要在哪里发生作用？
同一种蛋白质在不同的亚细胞位置可能会承担不同的功能作用。蛋白质的亚细胞定位可以影响其活性和相互作用对象，从而影响其在细胞内的作用。蛋白质的亚细胞定位预测，可以通过WoLF PSORT（Weighted Subcellular Localization Predictor）预测软件，在整合多个数据库的亚细胞定位信息基础上，根据氨基酸序列来进行比对预测。
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蛋白质为什么会拥有特定的生物功能？
成熟的蛋白质分子中会存在一个相对独立的空间结构区域。通常由蛋白质链上连续的氨基酸残基组成，可以在一定程度上自主折叠成一个稳定的三维结构。通过对结构域的分析，可以预测蛋白质的功能、蛋白质与蛋白质之间的相互作用、药物作用靶点区域等。在进行结构域分析的时候，主要利用Pfam（Protein families database of alignments and hidden Markov models），一个基于多重序列比对以及隐马尔可夫模型（HMM）预测的方法而收录的大量蛋白质结构信息的数据库，来进行蛋白结构域预测。
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什么是红外光谱和傅立叶变换光谱？两者区别是？傅立叶变换光谱优点是？
定义①红外光谱：红外光谱（FI）是分子能选择性吸收某些波长的红外线，而引起分子中振动能级和转动能级的跃迁，检测红外线被吸收的情况可得到物质的红外吸收光谱，又称分子振动光谱或振转光谱，红外光谱是研究红外光与物质的相互作用，其中红外波数范围为 4000 至 400 cm-1。②傅立叶变换红外：傅立叶变换红外光谱（FTIR）是一种强大的技术，可用于获取吸收/排放固体、液体或气体的红外光谱。当红外辐射穿过被测样品时，一部分红外辐射会被官能团的特定共价键吸收，另一部分红外辐射则直接穿透收集到的光谱代表了分子的吸收和传输，形成了用于化学鉴定的分子指纹。
区别：傅立叶变换红外以干涉图作为原始信号构建的。这表示光强度是干涉仪内镜子位置的函数，而不是波长的函数，信号必须首先进行傅里叶变换（FT），以产生作为波数函数的强度。傅立叶红外光谱的获取比传统的色散仪器快得多。傅立叶变换法产生的光谱显示出更好的信噪比，而且由于波长标尺是用非常精确的参考激光校准的，因此比红外光谱提供了更高的波长精度。
傅立叶变换光谱优点：①非破坏性；②无需外部校准；③速度更快；④灵敏度更高；⑤光通量更高；⑥操作更简单。